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Globuläre Proteine haben eine kugelförmige Gestalt und sind normalerweise wasserlöslich. Beispiele für globuläre Proteine sind Hämoglobin, Insulin und viele Enzyme im Körper. Die erhöhte Löslichkeit der Proteine ist auf die Faltung des Proteins zurückzuführen. Das Protein faltet sich so, dass die hydrophoben Teile der Kette im Inneren und die hydrophilen Teile im Äußeren der Kette liegen. Dadurch können die hydrophilen Teile intermolekulare Kräfte mit Wassermolekülen bilden, die das Protein auflösen. Der hydrophile Teil des Proteins enthält Aminosäuren mit polaren Seitenketten. Diese haben die entgegengesetzte Ladung zu den Wasserstoff- oder Sauerstoffatomen im Wasser, so dass sich Kräfte zwischen dem Protein und dem Wasser ausbilden können. Viele Wassermoleküle werden sich mit einem einzelnen Protein verbinden, da sie im Vergleich zu Wasser große Strukturen sind. Die Struktur des globulären Proteins ist relativ stabil aufgrund der nicht-kovalenten Wechselwirkungen wie die hydrophoben Wechselwirkungen, die die Struktur in einer Marge stabilisieren. Diese Proteine sind recht empfindlich gegenüber pH-Wert, Temperatur und anderen Faktoren.