Die drei natriuretischen Peptide (NPs) der Säugetiere, das natriuretische Peptid vom A-Typ (ANP), das natriuretische Peptid vom B-Typ (BNP) und das natriuretische Peptid vom C-Typ (CNP), sind genetisch verschieden, haben aber strukturelle Ähnlichkeiten. Humanes ANP, BNP und CNP werden als Präprohormone synthetisiert, die anschließend durch proteolytische Spaltung eines N-terminalen Signalpeptids in Prohormone gespalten werden. Humanes Präpro-ANP ist ein 151-Aminosäuren (AA) Peptid, das in das 126-AA Pro-ANP gespalten wird, während humanes Präpro-BNP ein 134-AA Peptid ist, das in das 108-AA Pro-BNP gespalten wird. Pro-ANP und pro-BNP werden in sekretorischen Granula in atrialen Kardiomyozyten gespeichert und bei der Sekretion zu ANP bzw. BNP gespalten. Die Umwandlung von pro-ANP in ANP wird durch Corin, eine transmembrane kardiale Serinprotease, vermittelt. Sowohl humanes ANP, ein 28-AA-Peptid, als auch humanes BNP, ein 32-AA-Peptid, werden als Reaktion auf verschiedene physiologische und pathophysiologische Stimuli, wie z.B. Myokardwanddehnung, aus dem Myokard freigesetzt. Humanes pro-CNP besteht aus 103 AA-Resten und wird durch Furin, eine intrazelluläre Endoprotease, zum reifen 53-AA CNP prozessiert. CNP-53, das vor allem im Gehirn, im Herzen und in Endothelzellen vorkommt, kann weiter zu CNP-22 gespalten werden.