Quatre niveaux de structure sont fréquemment cités dans les discussions sur l’architecture des protéines. Jusqu’à présent, nous avons considéré trois d’entre eux. La structure primaire correspond à la séquence d’acides aminés. La structure secondaire fait référence à l’arrangement spatial des résidus d’acides aminés qui sont proches dans la séquence. Certains de ces arrangements sont de type régulier, donnant lieu à une structure périodique. L’hélice α et le brin β sont des éléments de la structure secondaire. La structure tertiaire fait référence à l’arrangement spatial des résidus d’acides aminés éloignés dans la séquence et au schéma des liaisons disulfures. Nous allons maintenant nous intéresser aux protéines contenant plus d’une chaîne polypeptidique. Ces protéines présentent un quatrième niveau d’organisation structurelle. Chaque chaîne polypeptidique d’une telle protéine est appelée sous-unité. La structure quaternaire fait référence à la disposition spatiale des sous-unités et à la nature de leurs interactions. Le type le plus simple de structure quaternaire est un dimère, constitué de deux sous-unités identiques. Cette organisation est présente dans la protéine Cro de liaison à l’ADN, présente dans un virus bactérien appelé λ (figure 3.48). Des structures quaternaires plus compliquées sont également courantes. Plus d’un type de sous-unité peut être présent, souvent en nombre variable. Par exemple, l’hémoglobine humaine, la protéine porteuse d’oxygène dans le sang, est constituée de deux sous-unités d’un type (désignées α) et de deux sous-unités d’un autre type (désignées β), comme l’illustre la figure 3.49. Ainsi, la molécule d’hémoglobine existe sous la forme d’un α2β2 tétramère. De subtils changements dans la disposition des sous-unités au sein de la molécule d’hémoglobine lui permettent de transporter l’oxygène des poumons vers les tissus avec une grande efficacité (section 10.2).
Figure 3.48
Structure quaternaire. La protéine Cro du bactériophage λ est un dimère de sous-unités identiques.
Figure 3.49
Le tétramère α2β2 de l’hémoglobine humaine. La structure des deux sous-unités α identiques (rouge) est similaire mais pas identique à celle des deux sous-unités β identiques (jaune). La molécule contient quatre groupes hèmes (noir (suite…)
Les virus tirent le meilleur parti d’une quantité limitée d’information génétique en formant des manteaux qui utilisent le même type de sous-unité de façon répétitive dans un réseau symétrique. L’enveloppe du rhinovirus, le virus qui cause le rhume, comprend 60 copies de quatre sous-unités chacune (figure 3.50). Les sous-unités s’assemblent pour former une coque presque sphérique qui renferme le génome viral.
Figure 3.50
Structure quaternaire complexe. L’enveloppe du rhinovirus comprend 60 copies de chacune des quatre sous-unités. (A) Une vue schématique représentant les trois types de sous-unités (représentées en rouge, bleu et vert) visibles de l’extérieur du virus. (B) Une micrographie électronique montrant (suite…)