Les trois peptides natriurétiques (PN) de mammifères, le peptide natriurétique de type A (ANP), le peptide natriurétique de type B (BNP) et le peptide natriurétique de type C (CNP), sont génétiquement distincts mais présentent des similitudes structurelles. L’ANP, le BNP et le CNP humains sont synthétisés sous forme de préprohormones, qui sont ensuite divisées en prohormones par clivage protéolytique d’un peptide signal N-terminal. La prépro-ANP humaine est un peptide de 151 acides aminés (AA) qui est clivé en pro-ANP de 126-AA, tandis que la prépro-BNP humaine est un peptide de 134-AA qui est clivé en pro-BNP de 108-AA. La pro-ANP et la pro-BNP sont stockées dans les granules sécrétoires des cardiomyocytes auriculaires et sont clivées pour former respectivement l’ANP et le BNP lors de leur sécrétion. La conversion de la pro-ANP en ANP est médiée par la corine, une sérine protéase cardiaque transmembranaire. La PNA humaine, un peptide 28-AA, et le BNP humain, un peptide 32-AA, sont tous deux libérés par le myocarde en réponse à divers stimuli physiologiques et pathophysiologiques, tels que l’étirement de la paroi myocardique. Le pro-CNP humain est constitué de 103 résidus AA et est transformé par la furine, une endoprotéase intracellulaire, en CNP mature 53-AA. La CNP-53, que l’on trouve principalement dans le cerveau, le cœur et les cellules endothéliales, peut être encore clivée en CNP-22.
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