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Les protéines globulaires sont de forme sphérique et généralement solubles dans l’eau. L’hémoglobine, l’insuline et de nombreuses enzymes de l’organisme sont des exemples de protéines globulaires. L’augmentation de la solubilité des protéines est entièrement due au repliement de la protéine. La protéine se replie de manière à placer les parties hydrophobes de la chaîne à l’intérieur et les parties hydrophiles à l’extérieur de la chaîne. Cela permet aux parties hydrophiles de former des forces intermoléculaires avec les molécules d’eau, dissolvant ainsi la protéine. La partie hydrophile de la protéine contient des acides aminés avec des chaînes latérales polaires. Celles-ci ont une charge opposée à celle de l’hydrogène ou de l’oxygène de l’eau, ce qui permet l’établissement de forces entre la protéine et l’eau. De nombreuses molécules d’eau s’associeront à une seule protéine, car ce sont de grandes structures par rapport à l’eau. La structure de la protéine globulaire est relativement stable grâce aux interactions non covalentes telles que les interactions hydrophobes qui stabilisent la structure dans une marge. Ces protéines sont assez sensibles au pH, à la température et à d’autres facteurs également.