La toxicité de l’avoine chez les personnes atteintes de troubles liés au gluten dépend du cultivar d’avoine consommé car les immunoréactivités des prolamines toxiques sont différentes selon les variétés d’avoine. En outre, l’avoine fait fréquemment l’objet d’une contamination croisée avec les autres céréales contenant du gluten. L’avoine pure (étiquetée « avoine pure » ou « avoine sans gluten ») désigne l’avoine non contaminée par l’une des autres céréales contenant du gluten.
Certains cultivars d’avoine pure pourraient constituer un élément sûr d’un régime sans gluten, ce qui nécessite de connaître la variété d’avoine utilisée dans les produits alimentaires destinés à un régime sans gluten. Néanmoins, les effets à long terme de la consommation d’avoine pure ne sont pas encore clairs et des études supplémentaires identifiant les cultivars utilisés sont nécessaires avant de faire des recommandations définitives sur leur inclusion dans le régime sans gluten.
Preuves immunologiquesModifier
Anticorps anti-aveninModifier
En 1992, six protéines ont été extraites de l’avoine qui ont réagi avec un seul sérum coeliaque. Trois de ces protéines étaient des prolamines, et ont été appelées CIP 1 (gamma avénine), CIP 2, et CIP3. Elles présentaient les séquences d’acides aminés suivantes :
Antibody recognition sites on three aveninsCIP1 (γ-avenin) P S E Q Y Q P Y P E Q Q Q P F CIP2 (γ-avenin) T T T V Q Y D P S E Q Y Q P Y P E Q Q Q P F V Q Q Q P P F CIP3 (α-avenin) T T T V Q Y N P S E Q Y Q P Y
Dans la même étude, trois autres protéines ont été identifiées, dont une inhibitrice de l’α-amylase identifiée par homologie protéique. Une étude de suivi a montré que la plupart des cœliaques ont des anticorps anti-avénine (AVA), avec une spécificité et une sensibilité comparables aux anticorps anti-gliadine. Une étude ultérieure a révélé que ces AVA ne résultaient pas d’une réaction croisée avec le blé. Cependant, il a été récemment constaté que les AVA diminuent dès que les glutens de Triticeae sont supprimés du régime alimentaire. Les anticorps anti-avénine ont diminué chez les cœliaques traités suivant un régime à base d’avoine chez 136 personnes, ce qui suggère que l’avoine peut être impliquée dans la maladie cœliaque en présence de blé, mais ne l’est pas lorsque le blé est supprimé du régime. L’étude a toutefois révélé un nombre accru de patients présentant un taux plus élevé de lymphocytes intraépithéliaux (IEL, un type de globules blancs) dans la cohorte mangeant de l’avoine. Que cette observation soit ou non une réponse immunitaire allergique directe, en soi, cela est essentiellement bénin.
Immunité cellulaireModifier
Dans l’entéropathie sensible au gluten, les prolamines assurent la médiation entre les cellules T et les cellules présentatrices d’antigènes, tandis que les anticorps anti-transglutaminase confèrent l’auto-immunité via une fixation covalente à la gliadine. Chez 16 coeliaques examinés, aucun n’a produit une réponse Th1 significative. Les réponses Th1 sont nécessaires pour stimuler les cellules T auxiliaires qui interviennent dans la maladie. Cela pourrait indiquer que la maladie cœliaque n’implique pas directement l’avénine ou que la taille de l’échantillon était trop petite pour détecter le répondeur occasionnel.
La preuve qu’il existe des cas exceptionnels est apparue dans une étude de 2004 sur l’avoine. Les patients repêchés pour cette étude étaient ceux qui présentaient des symptômes de maladie cœliaque lors d’un défi « pure avoine », donc non représentatifs d’un échantillon cœliaque. Cette étude a révélé que quatre patients présentaient des symptômes après l’ingestion d’avoine, et que trois d’entre eux avaient des scores Marsh élevés pour l’histologie et les cellules T sensibles à l’avénine, indiquant une entéropathie sensible à l’avénine (ESA). Les trois patients étaient du phénotype DQ2.5/DQ2 (HLA DR3-DQ2/DR7-DQ2). Bien que le phénotype DQ2.5/DQ2 ne représente que 25 % des patients cœliaques, il est à l’origine de tous les cas d’ASE et de 60 à 70 % des patients atteints de GS-EATL.Les peptides synthétiques d’avénine ont été synthétisés sous forme native ou déamidée, et les peptides déamidés ont montré une réponse plus élevée.
DQ2.5/T-cell receptor recognition from 2 Oat-sensitive coeliacsTCR-Site1 Y Q P Y P E Q E~E~P F VTCR-Site2 Q Y Q P Y P E Q Q Q P F V Q Q Q QAntibody recognition site(see above)CIP2 (γ-avenin) T T T V Q Y D P S E Q Y Q P Y P E Q Q Q P F V Q Q Q P P F
Le chevauchement des sites d’anticorps et de cellules T, étant donné la digestion de l’avénine par la trypsine, suggère que cette région est dominante dans l’immunité. Le site1 du TCR a été synthétisé sous forme désamidée (« ~E~ »), et le peptide natif nécessite une transglutaminase pour atteindre une activation complète. À ce jour, deux études ont examiné la capacité de différentes souches d’avoine à favoriser divers aspects immunochimiques de la maladie cœliaque. Bien que préliminaires, ces études indiquent que différentes souches peuvent présenter différents risques de sensibilité à l’avénine.