αヘリックスとは、ポリペプチド鎖上のアミノ酸残基の右巻きのコイルで、通常4～40残基の範囲である。 このコイルは、上側のコイルのC=Oの酸素と下側のコイルのN=Hの水素の間の水素結合によって結合している。 このような水素結合は、ちょうど4アミノ酸残基ごとに形成され、らせんの1回転はわずか3.6アミノ酸残基である。
α-helixの構造的完全性は、正しい立体配置に一部依存しています。 R基が大きすぎるアミノ酸（トリプトファン、チロシン）や小さすぎるアミノ酸（グリシン）はα-へリックスを不安定にします。 プロリンもまた、その不規則な形状のためにα-へリックスを不安定にする。プロリンのR基はアミド基の窒素に結合しており、これが立体障害の原因となる。
αヘリックスの安定性に影響を与えるもう1つの要因は、水素結合に関与するC=O基の個々の双極子によるヘリックス全体の双極子モーメントです。
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