Białka globularne mają kształt kulisty i są zwykle rozpuszczalne w wodzie. Przykłady białek globularnych obejmują hemoglobinę, insulinę i wiele enzymów w organizmie. Zwiększona rozpuszczalność białek jest wszystko w dół do fałdowania białka. Białko składa się w taki sposób, że części hydrofobowe łańcucha znajdują się wewnątrz, a części hydrofilowe na zewnątrz łańcucha. Dzięki temu części hydrofilowe mogą tworzyć siły międzycząsteczkowe z cząsteczkami wody, rozpuszczając białko. Hydrofilowa część białka zawiera aminokwasy o polarnych łańcuchach bocznych. Będą one miały ładunek przeciwny do wodoru lub tlenu w wodzie, co pozwoli na powstanie sił pomiędzy białkiem a wodą. Wiele cząsteczek wody będzie się wiązać z jednym białkiem, ponieważ są one dużymi strukturami w porównaniu z wodą. Struktura białka globularnego jest stosunkowo stabilna ze względu na niekowalencyjne interakcje, takie jak oddziaływania hydrofobowe, które stabilizują strukturę w marginesie. Białka te są dość wrażliwe na pH, temperaturę i inne czynniki, jak również.
From The School of Biomedical Sciences Wiki
Jump to: navigation,search