Trzy peptydy natriuretyczne (NP) ssaków, peptyd natriuretyczny typu A (ANP), peptyd natriuretyczny typu B (BNP) i peptyd natriuretyczny typu C (CNP), są genetycznie różne, ale mają podobieństwa strukturalne. Ludzkie ANP, BNP i CNP są syntetyzowane jako preprohormony, które są następnie dzielone na prohormony przez proteolityczne rozszczepienie N-końcowego peptydu sygnałowego. Ludzki prepro-ANP to 151-aminokwasowy (AA) peptyd, który jest rozszczepiany do 126-AA pro-ANP, podczas gdy ludzki prepro-BNP to 134-AA peptyd, który jest rozszczepiany do 108-AA pro-BNP. Pro-ANP i pro-BNP są przechowywane w ziarnistościach wydzielniczych w kardiomiocytach przedsionków i są rozszczepiane do postaci, odpowiednio, ANP i BNP po wydzieleniu. W przekształceniu pro-ANP w ANP pośredniczy korina, sercowa proteaza serynowa o charakterze transmembranowym. Zarówno ludzki ANP, peptyd 28-AA, jak i ludzki BNP, peptyd 32-AA, są uwalniane z mięśnia sercowego w odpowiedzi na różne bodźce fizjologiczne i patofizjologiczne, takie jak rozciąganie ściany mięśnia sercowego. Ludzki pro-CNP składa się z 103 reszt AA i jest przetwarzany przez furynę, wewnątrzkomórkową endoproteazę, do postaci dojrzałej 53-AA CNP. CNP-53, który znajduje się głównie w mózgu, sercu i komórkach śródbłonka, może być dalej rozszczepiany do CNP-22.