p>Os três peptídeos natriuréticos de mamíferos (NPs), peptídeo natriurético do tipo A (ANP), peptídeo natriurético do tipo B (BNP), e peptídeo natriurético do tipo C (CNP), são geneticamente distintos mas partilham semelhanças estruturais. O ANP, BNP, e CNP humano são sintetizados como pré-peptídes, que são subsequentemente divididos em prohormones por clivagem proteolítica de um peptídeo de sinal N-terminal. O pré-propano humano é um peptídeo de 151-amino ácido (AA) que é clivado ao 126-AA pro-ANP, enquanto que o pré-pro-pro-BNP humano é um peptídeo 134-AA que é clivado ao 108-AA pro-BNP. O pró-ANP e pró-BNP são armazenados em grânulos secretos em cardiomiócitos atriais e são clivados para formar ANP e BNP, respectivamente, após a secreção. A conversão do pró-ANP para ANP é mediada por corin, uma protease transmembrana de serina cardíaca transmembrana. Tanto a ANP humana, um peptídeo 28-AA, como o BNP humano, um peptídeo 32-AA, são libertados do miocárdio em resposta a vários estímulos fisiológicos e fisiopatológicos, tais como o estiramento da parede miocárdica. O pró-CNP humano consiste em 103 resíduos AA e é processado por furina, uma endoprotease intracelular, para o CNP maduro de 53-AA. O CNP-53, que se encontra principalmente no cérebro, no coração e nas células endoteliais, pode ainda ser clivado para CNP-22.