filamentos intermédios são um componente primário do citoesqueleto, embora não se encontrem em todos os eucariotas, e estão ausentes em fungos e plantas . Estes filamentos, que se estendem por todo o citoplasma e membrana nuclear interna, são compostos a partir de uma grande família de proteínas que podem ser amplamente agrupadas em cinco classes.
IF começa com a dobragem das proteínas IF numa forma de vara alfa helicoidal conservada, seguida por uma série de eventos de polimerização e recozimento que levam à formação de filamentos com cerca de 8 a 12 nm de diâmetro. Diferentes combinações de IF são encontradas em diferentes tipos de células, contudo nem todas as classes de IF irão interagir umas com as outras. Ao contrário de outros componentes citoesqueléticos (por exemplo, filamentos de actina, microtubos), os filamentos intermédios carecem de polaridade, são mais estáveis e as suas subunidades constituintes não ligam nucleótidos (como o ATP) (como revisto em ).
Inúmeras interacções laterais e menos interacções longitudinais entre os protófilamentos constituintes dentro de um FI gera uma alta resistência à tracção e torna os FI resistentes às forças de compressão, flexão, torção e alongamento. (B) As microtubulas têm mais interacções longitudinais entre os dímeros tubulares constituintes dentro de um protófilamento e menos interacções laterais entre os protófilamentos. As interacções longitudinais estáveis dentro de cada protófilamento promovem rigidez dentro dos microtubos, tornando-os resistentes às forças de flexão e compressão. Em contraste, as interacções laterais mais fracas entre os protófilamentos são susceptíveis de se quebrar quando estressados por forças de torção.
Qual é a função dos filamentos intermédios?
A associação estreita entre os protófilamentos proporciona filamentos intermédios com uma elevada resistência à tracção. Isto torna-os o componente mais estável do citoesqueleto. Os filamentos intermédios encontram-se, portanto, em estruturas particularmente duráveis, tais como cabelo, escamas e unhas.
A função primária dos filamentos intermédios é criar coesão celular e prevenir a fractura aguda de folhas de células epiteliais sob tensão. Isto é possível graças às interacções extensivas entre os protofilamentos constituintes de um filamento intermédio, que aumentam a sua resistência à compressão, torção, alongamento e flexão. Estas propriedades também permitem que os filamentos intermédios ajudem a estabilizar os axónios alargados das células nervosas, bem como a alinhar a face interna do envelope nuclear onde ajudam a aproveitar e proteger o ADN da célula.
Classes de proteínas de filamentos intermédios, estrutura e funções
- Type I e II: Keratins
- Type III: Desmin, vimentin
- Type IV: Neurofilamentos
- Type V: Lamins
Proteínas de queratina compreendem as duas maiores classes de proteínas de filamentos intermédios. Historicamente, os dois tipos de queratina foram agrupados como ácidos (tipo I) ou básicos (tipo II) de acordo com as propriedades físicas globais dos seus aminoácidos compostos. As proteínas de queratina são primeiro agrupadas em dímeros, com uma cadeia ácida e uma básica, depois em protofilamentos e finalmente em IFs. Em 2006, foi estabelecida uma nomenclatura universal para cada um dos genes e proteínas de queratina então conhecidos, que totalizavam 54 (28 tipo I e 26 tipo II), a fim de alcançar um consenso internacional para a sua nomeação e classificação.
A expressão de determinadas queratinas ácidas e básicas pode ser específica do tipo de célula. As queratinas encontram-se em tecidos epiteliais e a sua expressão pode ser alterada durante o tempo de vida de uma célula. As queratinas fornecem apoio interno vital e coesão às folhas de células epiteliais. Por exemplo, a camada basal de células epiteliais que se dividem constantemente e dão origem a novas células da pele (queratinócitos) ficam cheias de filamentos de queratina à medida que amadurecem. Os filamentos de queratina ancoram as células da pele à matriz extracelular (ECM) na sua base e às células adjacentes nos seus lados, através de estruturas chamadas hemidesmosomas e desmosomas, respectivamente. medida que estas células cutâneas morrem, a camada de células mortas forma uma barreira essencial à perda de água. Consequentemente, sabe-se que as mutações nos genes da queratina são responsáveis por uma variedade de doenças de pele. As estruturas que contêm queratina estão também localizadas fora da camada celular epitelial (por exemplo, cabelo e unhas).