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Proteínas globulares são esféricas e geralmente solúveis em água. Exemplos de proteínas globulares incluem hemoglobina, insulina e muitas enzimas no corpo. O aumento da solubilidade das proteínas deve-se tudo à dobra da proteína. A proteína dobra-se de tal forma que coloca as partes hidrofóbicas da cadeia no interior e as partes hidrofílicas no exterior da cadeia. Isto permite que as secções hidrofílicas formem forças intermoleculares com moléculas de água que dissolvem a proteína. A parte hidrofílica da proteína contém aminoácidos com cadeias laterais polares. Estes terão a carga oposta à do hidrogénio ou do oxigénio na água, permitindo o estabelecimento de forças entre a proteína e a água. Muitas moléculas de água irão associar-se a uma única proteína, uma vez que são grandes estruturas em comparação com a água. A estrutura da proteína globular é relativamente estável devido às interacções não covalentes, tais como as interacções hidrofóbicas que estabilizam a estrutura numa margem. Estas proteínas são bastante sensíveis ao pH, temperatura e outros factores também.