I tre peptidi natriuretici (NP) dei mammiferi, il peptide natriuretico di tipo A (ANP), il peptide natriuretico di tipo B (BNP) e il peptide natriuretico di tipo C (CNP), sono geneticamente distinti ma hanno somiglianze strutturali. L’ANP umano, il BNP e il CNP sono sintetizzati come prepro-ormoni, che vengono successivamente suddivisi in pro-ormoni mediante scissione proteolitica di un peptide segnale N-terminale. Il prepro-ANP umano è un peptide di 151 aminoacidi (AA) che viene scisso in 126-AA pro-ANP, mentre il prepro-BNP umano è un peptide di 134-AA che viene scisso in 108-AA pro-BNP. Pro-ANP e pro-BNP sono immagazzinati in granuli secretori nei cardiomiociti atriali e sono scissi per formare ANP e BNP, rispettivamente, al momento della secrezione. La conversione di pro-ANP in ANP è mediata da corin, una serina proteasi cardiaca transmembrana. Sia l’ANP umano, un peptide 28-AA, che il BNP umano, un peptide 32-AA, vengono rilasciati dal miocardio in risposta a vari stimoli fisiologici e fisiopatologici, come lo stiramento della parete miocardica. Il pro-CNP umano è costituito da 103 residui AA e viene elaborato dalla furina, un’endoproteasi intracellulare, al CNP maturo 53-AA. CNP-53, che si trova principalmente nel cervello, nel cuore e nelle cellule endoteliali, può essere ulteriormente scisso in CNP-22.