Los tres péptidos natriuréticos (PN) de los mamíferos, el péptido natriurético tipo A (ANP), el péptido natriurético tipo B (BNP) y el péptido natriurético tipo C (CNP), son genéticamente distintos pero comparten similitudes estructurales. El ANP, el BNP y el CNP humanos se sintetizan como preprohormonas, que posteriormente se dividen en prohormonas mediante la escisión proteolítica de un péptido señal N-terminal. La prepro-ANP humana es un péptido de 151 aminoácidos (AA) que se escinde en la pro-ANP de 126-AA, mientras que la prepro-BNP humana es un péptido de 134-AA que se escinde en la pro-BNP de 108-AA. El pro-ANP y el pro-BNP se almacenan en gránulos de secreción en los cardiomiocitos auriculares y se escinden para formar ANP y BNP, respectivamente, en el momento de la secreción. La conversión del pro-ANP en ANP está mediada por la corina, una serina proteasa cardíaca transmembrana. Tanto el ANP humano, un péptido de 28-AA, como el BNP humano, un péptido de 32-AA, son liberados por el miocardio en respuesta a diversos estímulos fisiológicos y fisiopatológicos, como el estiramiento de la pared miocárdica. El pro-CNP humano consta de 103 residuos AA y es procesado por la furina, una endoproteasa intracelular, hasta convertirse en el CNP maduro de 53-AA. La CNP-53, que se encuentra principalmente en el cerebro, el corazón y las células endoteliales, puede ser escindida a su vez en CNP-22.