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Las proteínas globulares tienen forma esférica y suelen ser solubles en agua. Ejemplos de proteínas globulares son la hemoglobina, la insulina y muchas enzimas del organismo. La mayor solubilidad de las proteínas se debe al plegado de la proteína. La proteína se pliega de forma que las partes hidrofóbicas de la cadena se sitúan en el interior y las partes hidrofílicas en el exterior de la cadena. Esto permite que las secciones hidrofílicas formen fuerzas intermoleculares con las moléculas de agua que disuelven la proteína. La parte hidrofílica de la proteína contiene aminoácidos con cadenas laterales polares. Éstas tendrán la carga opuesta a los hidrógenos o al oxígeno del agua, lo que permite que se establezcan fuerzas entre la proteína y el agua. Muchas moléculas de agua se asociarán con una sola proteína, ya que son estructuras grandes en comparación con el agua. La estructura de la proteína globular es relativamente estable debido a las interacciones no covalentes como las interacciones hidrofóbicas que estabilizan la estructura en un margen. Estas proteínas son bastante sensibles al pH, la temperatura y otros factores también.