Los filamentos intermedios son un componente primario del citoesqueleto, aunque no se encuentran en todos los eucariotas, y están ausentes en los hongos y las plantas . Estos filamentos, que se extienden por todo el citoplasma y la membrana nuclear interna, se componen de una gran familia de proteínas que pueden agruparse a grandes rasgos en cinco clases.
El ensamblaje de los FI comienza con el plegado de las proteínas de los FI en una forma conservada de varilla alfa-hélica, seguido de una serie de eventos de polimerización y recocido que conducen a la formación de filamentos de aproximadamente 8 a 12 nm de diámetro. Se encuentran diferentes combinaciones de FI en distintos tipos de células, pero no todas las clases de FI interactúan entre sí. A diferencia de otros componentes del citoesqueleto (por ejemplo, filamentos de actina, microtúbulos), los filamentos intermedios carecen de polaridad, son más estables y sus subunidades constituyentes no unen nucleótidos (como el ATP) (como se revisa en ).
Las numerosas interacciones laterales y el menor número de interacciones longitudinales entre los protofilamentos constituyentes dentro de un FI generan una alta resistencia a la tracción y hacen que los FI sean resistentes a las fuerzas de compresión, flexión, torsión y estiramiento. (B) Los microtúbulos tienen más interacciones longitudinales entre los dímeros de tubulina constituyentes dentro de los protofilamentos y menos interacciones laterales entre los protofilamentos. Las interacciones longitudinales estables dentro de los protofilamentos individuales promueven la rigidez dentro de los microtúbulos, haciéndolos resistentes a las fuerzas de flexión y compresión. En cambio, las interacciones laterales más débiles entre los protofilamentos son susceptibles de romperse cuando se ven sometidas a fuerzas de torsión.
¿Cuál es la función de los filamentos intermedios?
La estrecha asociación entre protofilamentos proporciona a los filamentos intermedios una alta resistencia a la tracción. Esto los convierte en el componente más estable del citoesqueleto. Por ello, los filamentos intermedios se encuentran en estructuras especialmente duraderas como el pelo, las escamas y las uñas.
La función principal de los filamentos intermedios es crear cohesión celular y evitar la fractura aguda de las láminas de células epiteliales bajo tensión. Esto es posible gracias a las amplias interacciones entre los protofilamentos constituyentes de un filamento intermedio, que mejoran su resistencia a las fuerzas de compresión, torsión, estiramiento y flexión. Estas propiedades también permiten que los filamentos intermedios ayuden a estabilizar los axones extendidos de las células nerviosas, así como a revestir la cara interna de la envoltura nuclear, donde ayudan a aprovechar y proteger el ADN de la célula.
Clases de proteínas de filamentos intermedios, estructura y funciones
- Tipo I y II: Queratinas
- Tipo III: Desmina, vimentina
- Tipo IV: Neurofilamentos
- Tipo V: Laminas
Las proteínas de queratina comprenden las dos clases más grandes de proteínas de filamentos intermedios. Históricamente, los dos tipos de queratina se agrupaban como ácidas (tipo I) o básicas (tipo II) según las propiedades físicas generales de sus aminoácidos compuestos. Las proteínas de queratina se ensamblan primero en dímeros, con una cadena ácida y otra básica, luego en protofilamentos y finalmente en FI. En 2006, se estableció una nomenclatura universal para cada uno de los genes y proteínas de queratina entonces conocidos, que sumaban 54 (28 de tipo I y 26 de tipo II), con el fin de lograr un consenso internacional para su denominación y clasificación .
La expresión de determinadas queratinas ácidas y básicas puede ser específica del tipo celular. Las queratinas se encuentran en los tejidos epiteliales y su expresión puede alterarse durante la vida de una célula. Las queratinas proporcionan un soporte interno vital y cohesión a las láminas celulares epiteliales. Por ejemplo, la capa basal de las células epiteliales que se dividen constantemente y dan lugar a nuevas células de la piel (queratinocitos) se llenan de filamentos de queratina a medida que maduran. Los filamentos de queratina anclan las células cutáneas a la matriz extracelular (MEC) en su base y a las células adyacentes en sus lados, a través de estructuras denominadas hemidesmosomas y desmosomas, respectivamente. Cuando estas células de la piel mueren, la capa de células muertas forma una barrera esencial para la pérdida de agua. Por consiguiente, se sabe que las mutaciones en los genes de la queratina son responsables de diversas enfermedades de la piel. Las estructuras que contienen queratina también se encuentran fuera de la capa de células epiteliales (por ejemplo, el pelo y las uñas).