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Le proteine globulari sono di forma sferica e solitamente solubili in acqua. Esempi di proteine globulari includono l’emoglobina, l’insulina e molti enzimi del corpo. La maggiore solubilità delle proteine è dovuta al ripiegamento della proteina. La proteina si piega in modo tale da porre le parti idrofobiche della catena all’interno e le parti idrofile all’esterno della catena. Questo permette alle sezioni idrofile di formare forze intermolecolari con le molecole d’acqua che dissolvono la proteina. La parte idrofila della proteina contiene aminoacidi con catene laterali polari. Questi avranno la carica opposta a quella dell’idrogeno o dell’ossigeno nell’acqua, permettendo la formazione di forze tra la proteina e l’acqua. Molte molecole d’acqua si assoceranno a una singola proteina perché sono strutture grandi rispetto all’acqua. La struttura della proteina globulare è relativamente stabile a causa delle interazioni non covalenti come le interazioni idrofobiche che stabilizzano la struttura in un margine. Queste proteine sono abbastanza sensibili al pH, alla temperatura e ad altri fattori.