Globulaire eiwitten zijn bolvormig en meestal goed oplosbaar in water. Voorbeelden van bolvormige eiwitten zijn hemoglobine, insuline en veel enzymen in het lichaam. De verhoogde oplosbaarheid van de eiwitten is te danken aan de vouwing van het eiwit. Het eiwit vouwt zich zodanig dat de hydrofobe delen van de keten zich aan de binnenkant bevinden en de hydrofiele delen aan de buitenkant van de keten. Hierdoor kunnen de hydrofiele delen intermoleculaire krachten vormen met watermoleculen die het eiwit oplossen. Het hydrofiele deel van het eiwit bevat aminozuren met polaire zijketens. Deze hebben een tegengestelde lading ten opzichte van de waterstof of de zuurstof in het water, waardoor krachten kunnen ontstaan tussen het eiwit en het water. Veel watermoleculen zullen zich met een enkel eiwit associëren, omdat het grote structuren zijn vergeleken met water. De structuur van het bolvormige eiwit is relatief stabiel door de niet-covalente interacties zoals de hydrofobe interacties die de structuur in een marge stabiliseren. Deze eiwitten zijn vrij gevoelig voor pH, temperatuur en andere factoren.
Van de School of Biomedical Sciences Wiki
Jump to: navigation,search